【高校生物】酵素の特性とはたらき

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【高校生物】酵素の特性とはたらきについてまとめています。

酵素

酵デンプンのような高分子化合物を試験管内で(酵素なしで)分解するには、強酸を加え, 100°C以上の高温で加熱する必要がある。中学でも実験したように、デンプンのりにだ液(デンプン分解酵素アミラーゼを含む)を加えて放置するだけで、デンプンは分解して糖に変わる。生体内では、酵素があるために、pH = 7(中性)に近い条件下で、しかも体温(37°C前後)という温和な条件下で、反応が進行している。

  • 触媒…化学反応を促進して、反応速度を速めるが、自分自身は変化を受けない物質
  • 酵素…生体内ではたらく生体触媒
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遺伝子の指令

酵素の主成分はタ ンパク質である。タンパク質は、アミノ酸が いくつも結合してできているが、構成アミノ酸の種類・順序・数を指令するのは核にあるDNA(遺伝子)である。

  • 酵素…このような遺伝子の遺伝情報に従ってつくられる分子量1万~数十万の高分子化合物で、秩序正しくつくられ、はたらいている。

所在

酵素は

  • だ液アミラーゼやペプシンなどの消化酵素のように、細胞の外に出てはたらくものもあるが、その多くは細胞内にある。
  • 細胞内液に溶けているものと細胞膜やミトコンドリア・葉緑体・小胞体などの膜(生体膜)にくっついているものとがある。
  • 膜にある酵素では、一連の反応に 関係する酵素は順序よく配列していて、反応が能率よく進行するようになっている。

酵素の特性とはたらき

1.触媒としてはたらく

酵素は、反応を速めるが, 酵素自身は変化を受けない。 一般に化学反応が起こるためには、反応物は、反応の起こりやすい状態(活性化された状態)になる必要があり、そのために必要なエネルギーを活性化エネルギーという。酵素は、この活性化エネルギーを小さくすることによって、反応を促進する。

2.基質特異性

酵素がはたらく相手の物質を基質といい、酵素はそれぞれ決まった基質にしかはたらかない。つまり。すい液中の消化酵素リパーゼは脂肪にははたらくが、デンプンやタンパク質にははたらかない。このような酵素の性質を基質特異性という。酵素には、それぞれ基質と結合する部位(活性部位という)があり、酵素は、活性部位の構造と合致する基質にしかはたらかない。したがって、生体内では非常にたくさんの反応が行われており、その1つひとつに種類の異なる酵素が関与しているので、酵素の種類は莫大な数になる。

3.水などの溶媒に溶けてはたらく

酵素には、水に溶けた状態ではたらくものが多い。種子をまいて水を与えるのはそのためで、水が種子内に入り込むことで、アミラーゼなどいろいろな酵素がはたらきだして貯蔵物質の分解が起こり、発芽が進行する。これらの酵素は細胞質などで水溶液に近い環境ではたらいている。

4.微量で強力

酵素は微量で効果があり、何回も使える。ペルオキシターゼという酵素の1分子は、1分間に500万分子の過酸化水素を分解する。

5.不素イオン濃度に敏感

それぞれの酵素は、特定の水素イオン濃度でよくはたらく。だ液アミラーゼはpH7付近, トリプシンはpH8付近が最適pHで、酸性の強い胃の中ではたらくペプシンの最適pHは2付近である。

6.温度にも敏感

生体反応も一種の化学反応であるから、温度が高くなれば酵素の活性(作用する力)も高まる。しかし、酵素はタンパク質であるため、60~70°C以上では変性し、活性が失われる(失活)。ふつうは30~ 40°C前後が最適温度である。

7.基質濃度と酵素

酵素濃度を一定にして基質濃度を 変えて反応速度を調べると、ある濃度までは基質濃度に比例して反応速度も大きくなるが、やがて基質濃度には関係なく一定になる。これは、酵素反応では、酵素は基質と結合して酵素基質複合体となるが、基質濃度が高くなるとすべての酵素が基質と結合し、基質濃度が高くなってもそれ以上、酵素基質複合体の数が増えないためである。

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